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肽键等排体评价

An evaluation of peptide-bond isosteres.

机构信息

Graduate Program in Biophysics, University of Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706-1534, USA.

出版信息

Chembiochem. 2011 Aug 16;12(12):1801-7. doi: 10.1002/cbic.201100272. Epub 2011 Jul 12.

DOI:10.1002/cbic.201100272
PMID:21751326
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3253576/
Abstract

Peptide-bond isosteres can enable a deep interrogation of the structure and function of a peptide or protein by amplifying or attenuating particular chemical properties. In this Minireview, the electronic, structural, and conformational attributes of four such isosteres-thioamides, esters, alkenes, and fluoroalkenes-are examined in detail. In particular, the ability of these isosteres to partake in noncovalent interactions is compared with that of the peptide bond. The consequential perturbations provide a useful tool for chemical biologists to reveal new structure-function relationships, and to endow peptides and proteins with desirable attributes.

摘要

肽键类似物可以通过放大或削弱特定的化学性质,对肽或蛋白质的结构和功能进行深入研究。在这篇综述中,详细研究了四种类似物——硫酰胺、酯、烯烃和氟烯烃的电子、结构和构象特性。特别是,比较了这些类似物参与非共价相互作用的能力与肽键的能力。由此产生的扰动为化学生物学家提供了一种有用的工具,可以揭示新的结构-功能关系,并赋予肽和蛋白质所需的属性。

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