Suppr超能文献

分析重组西葫芦黄花叶病毒辅助蛋白酶的自蛋白水解活性。

Analysis of the autoproteolytic activity of the recombinant helper component proteinase from zucchini yellow mosaic virus.

机构信息

RLP-AgroScience GmbH, AlPlanta-Institute for Plant Research, Breitenweg 71, D-67435 Neustadt, Germany.

出版信息

Biol Chem. 2011 Oct;392(10):937-45. doi: 10.1515/BC.2011.097. Epub 2011 Aug 28.

Abstract

The multifunctional helper component proteinase (HC-Pro) of potyviruses contains an autoproteolytic function that, together with the protein 1 (P1) and NIa proteinase, processes the polyprotein into mature proteins. In this study, we analysed the autoproteolytic active domain of zucchini yellow mosaic virus (ZYMV) HC-Pro. Several Escherichia coli-expressed MBP:HC-Pro:GFP mutants containing deletions or point mutations at either the N- or C-terminus of the HC-Pro protein were examined. Our results showed that amino acids essential for the proteolytic activity of ZYMV HC-Pro are distinct from those of the tobacco etch virus HC-Pro, although the amino acid sequences in the proteolytic active domain are conserved among potyviruses.

摘要

多用途辅助元件蛋白酶(HC-Pro)是植物弹状病毒科的一员,具有自身蛋白酶切功能,与蛋白 1(P1)和 NIa 蛋白酶一起将多蛋白加工成成熟蛋白。在本研究中,我们分析了西葫芦黄花叶病毒(ZYMV)HC-Pro 的自身蛋白酶切活性结构域。我们对几种在大肠杆菌中表达的 MBP:HC-Pro:GFP 突变体进行了研究,这些突变体在 HC-Pro 蛋白的 N 端或 C 端发生缺失或点突变。结果表明,尽管弹状病毒科 HC-Pro 的蛋白酶切活性结构域中的氨基酸序列是保守的,但 ZYMV HC-Pro 的蛋白酶切活性所必需的氨基酸与烟草蚀纹病毒 HC-Pro 的不同。

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