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蛋白质中甲硫氨酸亚砜的电泳迁移率变动分析。

An electrophoretic mobility shift assay for methionine sulfoxide in proteins.

机构信息

Department of Chemistry and Biochemistry, University of Arkansas, Fayetteville, AR 72701, USA.

出版信息

Anal Biochem. 2012 Feb 15;421(2):767-9. doi: 10.1016/j.ab.2011.12.021. Epub 2011 Dec 17.

DOI:10.1016/j.ab.2011.12.021
PMID:22230286
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3274589/
Abstract

Study of the posttranslational modification of methionine to its sulfoxide has been receiving increasing attention because of its implication in regulation of protein activity, but techniques for the detection of this modification remain limited. In particular, there has been no method to detect the oxidation of methionine on polyacrylamide gels. Here we demonstrate that alkylation of methionine introduces a charge change that shifts the mobility of the protein on an acidic gel relative to the alkylation-resistant sulfoxide form.

摘要

甲硫氨酸翻译后修饰为其亚砜的研究因其对蛋白质活性的调节作用而受到越来越多的关注,但检测这种修饰的技术仍然有限。特别是,还没有方法可以检测聚丙烯酰胺凝胶上甲硫氨酸的氧化。在这里,我们证明了甲硫氨酸的烷基化会引起电荷变化,从而使蛋白质在酸性凝胶中的迁移率相对于烷基化抗性的亚砜形式发生变化。

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