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直接结合氧化还原蛋白进行单分子电子转移测量。

Direct binding of a redox protein for single-molecule electron transfer measurements.

机构信息

School of Physics and Astronomy and School of Biosciences, Cardiff University, Cardiff, UK.

出版信息

Small. 2012 Aug 6;8(15):2341-4. doi: 10.1002/smll.201102416. Epub 2012 May 2.

DOI:10.1002/smll.201102416
PMID:22549892
Abstract

An electron transfer protein is engineered with two thiol groups introduced at different positions in the molecular structure to allow robust binding to two gold electrodes. Atomic force microscopy and scanning tunneling microscopy single-molecule studies show that the engineered proteins: (1) bind to a gold electrode in defined orientation dictated by the thiol-pair utilised, and (2) have a higher conductance than the wild-type proteins indicating a more efficient electron transmission due to the strong gold-thiol contacts.

摘要

设计了一种电子转移蛋白,在分子结构的不同位置引入了两个巯基,以允许其与两个金电极牢固结合。原子力显微镜和扫描隧道显微镜单分子研究表明,设计的蛋白质:(1)根据所使用的硫醇对的方向,以确定的取向结合到金电极上;(2)其电导率高于野生型蛋白质,表明由于与金的强巯基接触,电子传输更有效率。

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