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ATI1,一种新鉴定的与 ATG8 相互作用的蛋白,结合了两种不同的 Atg8 同源物。

ATI1, a newly identified atg8-interacting protein, binds two different Atg8 homologs.

机构信息

Department of Plant Sciences, Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel.

出版信息

Plant Signal Behav. 2012 Jun;7(6):685-7. doi: 10.4161/psb.20030. Epub 2012 May 14.

Abstract

Autophagy is a mechanism used for the transport of macromolecules to the vacuole for degradation. It can be either non-selective or selective, resulting from the specific binding of target proteins to Atg8, an essential autophagy-related protein. Nine Atg8 homologs exist in the model plant Arabidopsis thaliana, suggesting possible different roles for different homologs. In a previous report published in the Plant Cell, our group identified two plant-specific proteins, termed ATI1 and ATI2, which bind Atg8f, as a representative of the nine Atg8 homologs. The proteins were shown to associate with novel starvation-induced bodies that move on the ER network and reach the lytic vacuole. Altered expression level of the proteins was also shown to affect the ability of seeds to germinate in the presence of the germination inhibiting hormone ABA. In the present addendum article, we demonstrate that, in addition to Atg8f, ATI1 binds Atg8h, an Atg8 homolog from a different sub-family, indicating that ATI1 is not a specific target of Atg8f.

摘要

自噬是一种用于将大分子运输到液泡进行降解的机制。它可以是非选择性的,也可以是选择性的,这是由于靶蛋白与必需的自噬相关蛋白 Atg8 的特异性结合所致。模式植物拟南芥中存在 9 种 Atg8 同源物,这表明不同的同源物可能具有不同的作用。在之前发表在《植物细胞》杂志上的一篇报告中,我们小组鉴定了两种植物特异性蛋白,称为 ATI1 和 ATI2,它们与 Atg8f 结合,作为 9 种 Atg8 同源物的代表。研究表明,这些蛋白与新型饥饿诱导体结合,这些诱导体在 ER 网络上移动,并到达溶酶体。蛋白表达水平的改变也被证明会影响种子在存在萌发抑制激素 ABA 的情况下萌发的能力。在本增刊文章中,我们证明了 ATI1 除了与 Atg8f 结合外,还与 Atg8h 结合,Atg8h 是来自不同亚家族的 Atg8 同源物,这表明 ATI1 不是 Atg8f 的特异性靶标。

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引用本文的文献

9
Autophagy in Plant Abiotic Stress Management.植物非生物胁迫管理中的自噬作用。
Int J Mol Sci. 2021 Apr 15;22(8):4075. doi: 10.3390/ijms22084075.

本文引用的文献

2
8
Atg8-family interacting motif crucial for selective autophagy.Atg8-family interacting motif 对于选择性自噬至关重要。
FEBS Lett. 2010 Apr 2;584(7):1379-85. doi: 10.1016/j.febslet.2010.01.018. Epub 2010 Jan 17.

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