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用聚乙二醇修饰的蛋白酶在近无水溶剂中酶催化合成生物活性寡肽。

Enzyme-catalyzed synthesis of a bioactive oligopeptide in nearly anhydrous solvents with polyethylene glycol-modified proteases.

作者信息

Nakajima A, Hirano Y, Terai T, Goto K, Hayashi T, Ikada Y

机构信息

Department of Applied Chemistry, Osaka Institute of Technology, Japan.

出版信息

J Biomater Sci Polym Ed. 1990;1(3):183-90. doi: 10.1163/156856290x00044.

DOI:10.1163/156856290x00044
PMID:2275920
Abstract

An oligopeptide, L-arginyl-glycyl-L-aspartyl-L-serine, having cell attachment activity was synthesized from the respective aminoacids carrying suitable protecting residues, by using carboxymethyl polyethylene glycol (PEG)-modified proteases in organic solvents. Papain, trypsin, and alpha-chymotrypsin were modified with PEG. Organic solvents used were 1,1,1-trichloroethane, chloroform and chloroform/ethyl cellosolve (1:1) mixture. Identification of the products was done by gel permeation chromatography (GPC) and thin layer chromatography (TLC).

摘要

通过在有机溶剂中使用羧甲基聚乙二醇(PEG)修饰的蛋白酶,从带有合适保护残基的各个氨基酸合成了具有细胞附着活性的寡肽L-精氨酰-甘氨酰-L-天冬氨酰-L-丝氨酸。木瓜蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶用PEG进行了修饰。使用的有机溶剂为1,1,1-三氯乙烷、氯仿和氯仿/乙基溶纤剂(1:1)混合物。产物通过凝胶渗透色谱法(GPC)和薄层色谱法(TLC)进行鉴定。

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