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ADA2 蛋白的 C 末端结构域决定了其选择性地与包含 GCN5 的复合物结合,这些复合物将组蛋白 H3 或 H4 作为乙酰化的靶标。

The C-terminal domains of ADA2 proteins determine selective incorporation into GCN5-containing complexes that target histone H3 or H4 for acetylation.

机构信息

Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Szeged, Szeged, Hungary.

出版信息

FEBS Lett. 2012 Sep 21;586(19):3279-86. doi: 10.1016/j.febslet.2012.06.051. Epub 2012 Jul 13.

DOI:10.1016/j.febslet.2012.06.051
PMID:22796493
Abstract

ADA2 adaptor proteins are essential subunits of GCN5-containing histone acetyltransferase (HAT) complexes. In metazoa ADA2a is present in the histone H4-specific ATAC, and ADA2b in the histone H3-specific SAGA complex. Using domain-swapped ADA2 chimeras, we determined that the in vivo function of Drosophila melanogaster SAGA and ATAC HAT complexes depend on the C-terminal region of the ADA2 subunit they contain. Our findings demonstrate that the ADA2 C-terminal regions play an important role in the specific incorporation of ADA2 into SAGA- or ATAC-type complexes, which in turn determines H3- or H4-specific histone targeting.

摘要

ADA2 衔接蛋白是 GCN5 包含的组蛋白乙酰转移酶 (HAT) 复合物的必需亚基。在后生动物中,ADA2a 存在于组蛋白 H4 特异性的 ATAC 中,ADA2b 存在于组蛋白 H3 特异性的 SAGA 复合物中。使用结构域交换的 ADA2 嵌合体,我们确定了果蝇 SAGA 和 ATAC HAT 复合物的体内功能取决于它们所包含的 ADA2 亚基的 C 末端区域。我们的研究结果表明,ADA2 C 末端区域在 ADA2 特异性掺入 SAGA 或 ATAC 型复合物中起着重要作用,这反过来又决定了 H3 或 H4 特异性组蛋白的靶向。

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The C-terminal domains of ADA2 proteins determine selective incorporation into GCN5-containing complexes that target histone H3 or H4 for acetylation.ADA2 蛋白的 C 末端结构域决定了其选择性地与包含 GCN5 的复合物结合,这些复合物将组蛋白 H3 或 H4 作为乙酰化的靶标。
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