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肽相互作用稳定并重构人乳头瘤病毒 16 型 E6 以与 p53 相互作用。

Peptide interactions stabilize and restructure human papillomavirus type 16 E6 to interact with p53.

机构信息

Department of Pathology, University of Virginia, Charlottesville, Virginia, USA.

出版信息

J Virol. 2012 Oct;86(20):11386-91. doi: 10.1128/JVI.01236-12. Epub 2012 Aug 15.

DOI:10.1128/JVI.01236-12
PMID:22896608
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3457172/
Abstract

Human papillomavirus type 16 (HPV-16) E6 (16E6) binds the E3 ubiquitin ligase E6AP and p53, thereby targeting degradation of p53 (M. Scheffner, B. A. Werness, J. M. Huibregtse, A. J. Levine, and P. M. Howley, Cell 63:1129-1136, 1990). Here we show that minimal 16E6-binding LXXLL peptides reshape 16E6 to confer p53 interaction and stabilize 16E6 in vivo but that degradation of p53 by 16E6 requires E6AP expression. These experiments establish a general mechanism for how papillomavirus E6 binding to LXXLL peptides reshapes E6 to then act as an adapter molecule.

摘要

人乳头瘤病毒 16 型（HPV-16）E6（16E6）结合 E3 泛素连接酶 E6AP 和 p53，从而靶向降解 p53（M. Scheffner、B. A. Werness、J. M. Huibregtse、A. J. Levine 和 P. M. Howley，Cell 63:1129-1136, 1990）。在这里，我们表明，最小的 16E6 结合 LXXLL 肽重塑 16E6 以赋予 p53 相互作用，并在体内稳定 16E6，但 16E6 通过 E6AP 表达降解 p53。这些实验建立了一个普遍的机制，即如何乳头瘤病毒 E6 结合 LXXLL 肽重塑 E6，然后作为一个衔接分子。