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发现亨廷顿蛋白中的一个新聚集结构域：对 Htt 聚集和毒性机制的影响。

Discovery of a novel aggregation domain in the huntingtin protein: implications for the mechanisms of Htt aggregation and toxicity.

机构信息

Laboratory of Molecular and Chemical Biology of Neurodegeneration, Brain Mind Institute, Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne, Switzerland.

出版信息

Angew Chem Int Ed Engl. 2013 Jan 7;52(2):562-7. doi: 10.1002/anie.201206561. Epub 2012 Nov 12.

DOI:10.1002/anie.201206561
PMID:23148019
Abstract

Aggravating aggregation: an N-terminal domain that is in close proximity to the polyQ domain in the huntingtin protein, htt105-138, is shown to be highly aggregation prone. Potential cross-talk between this domain and the polyQ region may play a central role in regulating the aggregation and toxicity of Htt-N-terminal fragments.

摘要

促发聚集

在 huntingtin 蛋白 htt105-138 中，靠近 polyQ 结构域的 N 端结构域极易聚集。该结构域与 polyQ 区域之间的潜在相互作用可能在调控 Htt-N 端片段的聚集和毒性方面发挥核心作用。

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