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PLK1 与 Axin 相互作用并使其磷酸化，这对于正确的中心体形成是必不可少的。

PLK1 interacts and phosphorylates Axin that is essential for proper centrosome formation.

机构信息

State Key Laboratory of Cellular Stress Biology, School of Life Sciences, Xiamen University, Xiamen, Fujian, China.

出版信息

PLoS One. 2012;7(11):e49184. doi: 10.1371/journal.pone.0049184. Epub 2012 Nov 14.

DOI:10.1371/journal.pone.0049184
PMID:23155463
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3498349/
Abstract

Abnormal amplification of centrosomes could lead to improper chromosome segregation and aneuploidy and is implicated in cancer development. Here, we demonstrate that Axin, a scaffolding protein in Wnt signaling, is phosphorylated by PLK1 during mitosis. Phosphorylation of Axin Ser-157 by PLK1 abolished Axin association with γ-tubulin, while substitution of Ser-157 with alanine exhibited sustained interaction with γ-tubulin. In addition, overexpression of Axin-S157A significantly increased the number of cells with multi-centrosomes. These results suggest that the phosphorylation status of Axin, mediated by PLK1, dynamically regulates its association with γ-tubulin and centrosome formation and segregation.

摘要

中心体的异常扩增可能导致染色体分离不当和非整倍体，并与癌症的发展有关。在这里，我们证明了 Wnt 信号通路中的支架蛋白 Axin 在有丝分裂过程中被 PLK1 磷酸化。PLK1 对 Axin Ser-157 的磷酸化使 Axin 与 γ-微管蛋白的结合被废除，而用丙氨酸取代 Ser-157 则表现出与 γ-微管蛋白的持续相互作用。此外，Axin-S157A 的过表达显著增加了有多中心体的细胞数量。这些结果表明，由 PLK1 介导的 Axin 的磷酸化状态动态调节其与 γ-微管蛋白和中心体形成和分离的结合。

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