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推导出别构蛋白的克里克-怀曼方程,定义了结合位点数量和希尔系数之间的区别。

Derivation of the Crick-Wyman equation for allosteric proteins defining the difference between the number of binding sites and the Hill coefficient.

机构信息

Unité de Dynamique Structurale des Macromolécules, Institut Pasteur, F-75015 Paris, France.

出版信息

J Mol Biol. 2013 May 13;425(9):1497-9. doi: 10.1016/j.jmb.2013.03.014. Epub 2013 Mar 19.

DOI:10.1016/j.jmb.2013.03.014
PMID:23518232
Abstract

In response to a 100-word footnote in the 1965 article by Monod, Wyman, and Changeux, a detailed manuscript signed by Francis Crick and Jeffries Wyman with 6000 words and 30 equations entitled "A Footnote on Allostery" circulated in 1965 among a limited group of scientists interested in allosteric interactions. This interesting and provocative document is published in this special issue for the first time. An intriguing equation in their text relates the difference between n (the number of ligand binding sites) and n' (the Hill coefficient) to the ratio of the saturation functions Y¯, for oligomers with n-1 and n binding sites. A compact derivation of this equation was not provided by Crick and Wyman, but one is presented here based on a definition of Y¯ involving the binding polynomial and its first derivative.

摘要

针对莫诺、怀曼和钱恩 1965 年文章中的一个 100 字脚注,弗朗西斯·克里克和杰弗里·怀曼签署的一份详细手稿在 1965 年流传开来,这份题为“变构作用的脚注”的手稿有 6000 字和 30 个方程式,仅在对变构相互作用感兴趣的一小部分科学家之间传阅。这个有趣且有启发性的文件首次在这个特刊中发表。他们文本中的一个有趣方程式将 n(配体结合位点的数量)和 n'(希尔系数)之间的差异与具有 n-1 和 n 个结合位点的寡聚体的饱和函数 Y¯的比值联系起来。克里克和怀曼没有提供这个方程式的简洁推导,但根据涉及结合多项式及其一阶导数的 Y¯定义,这里给出了一个推导。

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引用本文的文献

1
A novel equation for cooperativity of the allosteric state function.一种新的变构状态函数协同作用的方程。
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