Suppr超能文献

人源 CYP17 中的氢键差异决定了羟化作用与裂合作用的化学性质。

Differential hydrogen bonding in human CYP17 dictates hydroxylation versus lyase chemistry.

机构信息

Department of Biochemistry, University of Illinois, Urbana, IL 61801, USA.

出版信息

Angew Chem Int Ed Engl. 2013 May 10;52(20):5342-5. doi: 10.1002/anie.201300760. Epub 2013 Apr 10.

Abstract

Raman spectra of oxygenated intermediates of Nanodisc incorporated human CYP17 in the presence of natural substrates directly confirm that substrate structure effectively alters H-bonding interactions with the critical Fe-O-O fragment so as to dictate its predisposition for one of two alternative reaction pathways, providing a realistic structural explanation for substrate control of CYP17 reactivity that has profound physiological implications.

摘要

纳米盘包裹的人源 CYP17 与天然底物存在时的含氧中间产物的拉曼光谱直接证实,底物结构有效地改变了与关键 Fe-O-O 片段的氢键相互作用,从而决定了其倾向于两种替代反应途径中的一种,为 CYP17 反应性的底物控制提供了现实的结构解释,这具有深远的生理意义。

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