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评估人源和牛源醛酮还原酶(AKR1A1s)的前列腺素 F 合酶活性:AKR1B1s 的同工酶 AKR1A1s 作为强效 PGF 合酶。

Evaluation of the prostaglandin F synthase activity of human and bovine aldo-keto reductases: AKR1A1s complement AKR1B1s as potent PGF synthases.

机构信息

Centre de Recherche du CHU de Québec (CHUL), Département d'Obstétrique et Gynécologie, Axe de reproduction, santé de la mère et de l'enfant, Université Laval, Ste-Foy, Québec, Canada GIV 4G2.

出版信息

Prostaglandins Other Lipid Mediat. 2013 Oct;106:124-32. doi: 10.1016/j.prostaglandins.2013.05.005. Epub 2013 Jun 6.

DOI:10.1016/j.prostaglandins.2013.05.005
PMID:23747692
Abstract

AKR1B1 of the polyol pathway was identified as a prostaglandin F2α synthase (PGFS). Using a genomic approach we have identified in the endometrium five bovine and three human AKRs with putative PGFS activity and generated the corresponding recombinant enzymes. The PGFS activity of the recombinant proteins was evaluated using a novel assay based on in situ generation of the precursor of PG biosynthesis PGH2. PGF2α was measured by ELISA and the relative potencies of the different enzymes were compared. We identified AKR1A1 and confirmed AKR1B1 as the most potent PGFS expressing characteristic inhibition patterns in presence of methylglyoxal, ponalrestat and glucose.

摘要

醛糖还原酶 1B1(AKR1B1)是多元醇途径中的一种前列腺素 F2α 合酶(PGFS)。我们采用基因组学方法,在内膜中鉴定了 5 种牛 AKR 和 3 种人 AKR,它们具有潜在的 PGFS 活性,并生成了相应的重组酶。使用基于体内生成 PG 生物合成前体 PGH2 的新型测定法评估了重组蛋白的 PGFS 活性。通过 ELISA 测量 PGF2α,并比较了不同酶的相对效力。我们鉴定了 AKR1A1,并证实 AKR1B1 在存在甲基乙二醛、ponalrestat 和葡萄糖的情况下具有最强的 PGFS 表达特征抑制模式。

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