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藻红蛋白中的激子相互作用。

Exciton interactions in phycoerythrin.

机构信息

Department of Biochemistry and Microbiology, Cook College, Rutgers University, 08903, New Brunswick, NJ, U.S.A..

出版信息

Photosynth Res. 1986 Jan;10(3):209-15. doi: 10.1007/BF00118285.

DOI:10.1007/BF00118285
PMID:24435367
Abstract

Upon assembly of the phycoerythrin trimer into hexamer and the hexamer into dodecamer, marked spectral changes are observed. The absorption and circular dichroism spectra of the various phycoerythrin aggregates were resolved into Gaussian components representing individual electronic transitions of phycoerythrobilin chromophores within these proteins. While the contribution of a broad, sensitizing band (at 525 nm) is constant, with increasing aggregate size, a short-wavelength pair of bands centered at 555 nm decreases concomitantly with a dramatic increase in the intensity of a long-wavelength pair of chromophore transitions centered at 563 nm. The implications of these spectral changes for efficient energy transfer in the phycobilisome are discussed.

摘要

当藻红蛋白三聚体组装成六聚体,六聚体再组装成十二聚体时,会观察到明显的光谱变化。各种藻红蛋白聚集体的吸收和圆二色性光谱被分解为高斯分量,代表这些蛋白质中藻红胆素发色团的各个电子跃迁。虽然一个宽的、敏化带(在 525nm 处)的贡献是恒定的,但随着聚集体尺寸的增加,中心位于 555nm 的一对短波长带会相应减少,而中心位于 563nm 的一对长波长发色团跃迁的强度会显著增加。这些光谱变化对藻胆体中有效能量转移的意义将在讨论中阐述。

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