• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

曲霉菌的肽谷氨酰胺酶-天冬酰胺酶的特定蛋白水解消化分析。

Analysis of specific proteolytic digestion of the peptidoglutaminase-asparaginase of koji molds.

机构信息

Noda Institute for Scientific Research, 399 Noda, Noda, Chiba 278-0037, Japan.

Noda Institute for Scientific Research, 399 Noda, Noda, Chiba 278-0037, Japan.

出版信息

J Biosci Bioeng. 2014 Sep;118(3):253-5. doi: 10.1016/j.jbiosc.2014.02.007. Epub 2014 Mar 11.

DOI:10.1016/j.jbiosc.2014.02.007
PMID:24630615
Abstract

AsGahB, a peptidoglutaminase-asparaginase acting as the main glutaminase in Aspergillus sojae, was previously purified from the cytoplasm of overexpressing strains. Here, we found that specific proteolytic digestion of AsGahB by extracellular proteases of koji molds is similar to that of AsGahA which exists in proteolytic form under solid-state culture.

摘要

AsGahB,一种作用于 Aspergillus sojae 中主要谷氨酰胺酶的肽谷氨酰胺酶-天冬酰胺酶,之前是从过表达菌株的细胞质中纯化得到的。在这里,我们发现曲霉菌的细胞外蛋白酶对 AsGahB 的特异性蛋白水解与在固态培养下以蛋白水解形式存在的 AsGahA 相似。

相似文献

1
Analysis of specific proteolytic digestion of the peptidoglutaminase-asparaginase of koji molds.曲霉菌的肽谷氨酰胺酶-天冬酰胺酶的特定蛋白水解消化分析。
J Biosci Bioeng. 2014 Sep;118(3):253-5. doi: 10.1016/j.jbiosc.2014.02.007. Epub 2014 Mar 11.
2
Purification and characterization of a glutaminase enzyme accounting for the majority of glutaminase activity in Aspergillus sojae under solid-state culture.在固态培养条件下,对构成 Aspergillus sojae 中大部分谷氨酰胺酶活性的谷氨酰胺酶的纯化和特性分析。
Appl Microbiol Biotechnol. 2013 Oct;97(19):8581-90. doi: 10.1007/s00253-013-4693-4. Epub 2013 Jan 22.
3
Gene cloning, purification, and characterization of a novel peptidoglutaminase-asparaginase from Aspergillus sojae.从 Aspergillus sojae 中克隆、纯化和鉴定一种新型的肽谷氨酰胺酶-天冬酰胺酶。
Appl Environ Microbiol. 2012 Aug;78(15):5182-8. doi: 10.1128/AEM.00765-12. Epub 2012 May 18.
4
Identification of the glutaminase genes of Aspergillus sojae involved in glutamate production during soy sauce fermentation.酱油发酵过程中参与谷氨酸生成的大豆曲霉谷氨酰胺酶基因的鉴定。
Biosci Biotechnol Biochem. 2013;77(9):1832-40. doi: 10.1271/bbb.130151. Epub 2013 Sep 7.
5
Phenotypic, Genomic, and Transcriptomic Comparison of Industrial Aspergillus oryzae Used in Chinese and Japanese Soy Sauce: Analysis of Key Proteolytic Enzymes Produced by Koji Molds.用于中国和日本酱油酿造的工业米曲霉的表型、基因组和转录组比较:对曲霉菌产生的关键蛋白水解酶的分析
Microbiol Spectr. 2023 Feb 6;11(2):e0083622. doi: 10.1128/spectrum.00836-22.
6
Koji Molds for Japanese Soy Sauce Brewing: Characteristics and Key Enzymes.用于日本酱油酿造的米曲霉:特性与关键酶
J Fungi (Basel). 2021 Aug 13;7(8):658. doi: 10.3390/jof7080658.
7
Coffee pulp koji of Aspergillus sojae as stable immobilized catalyst of chlorogenate hydrolase.酱油曲霉咖啡渣曲作为绿原酸水解酶的稳定固定化催化剂。
Appl Microbiol Biotechnol. 2008 Nov;81(1):143-51. doi: 10.1007/s00253-008-1659-z. Epub 2008 Sep 5.
8
Some distinguishable properties between acid-stable and neutral types of alpha-amylases from acid-producing koji.产酸型曲中酸稳定型和中性型α-淀粉酶之间的一些可区分特性。
J Biosci Bioeng. 2007 Nov;104(5):353-62. doi: 10.1263/jbb.104.353.
9
Purification and characterization of glutaminase-free L-asparaginase from Pectobacterium carotovorum MTCC 1428.从胡萝卜软腐果胶杆菌 MTCC 1428 中纯化和表征不含谷氨酰胺酶的 L-天冬酰胺酶。
Bioresour Technol. 2011 Jan;102(2):2077-82. doi: 10.1016/j.biortech.2010.07.114. Epub 2010 Aug 1.
10
Microbial cell disruption methods for efficient release of enzyme L-asparaginase.用于高效释放酶L-天冬酰胺酶的微生物细胞破碎方法
Prep Biochem Biotechnol. 2018;48(8):707-717. doi: 10.1080/10826068.2018.1487850. Epub 2018 Jul 11.

引用本文的文献

1
Desired soy sauce characteristics and autolysis of induced by low temperature conditions during initial fermentation.初始发酵期间低温条件诱导产生的理想酱油特性及自溶作用。
J Food Sci Technol. 2019 Jun;56(6):2888-2898. doi: 10.1007/s13197-019-03742-5. Epub 2019 Apr 29.