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组蛋白 H2A 单泛素化促进 Polycomb 抑制中的组蛋白 H3 甲基化。

Histone H2A monoubiquitination promotes histone H3 methylation in Polycomb repression.

机构信息

Max Planck Institute of Biochemistry, Laboratory of Chromatin and Chromosome Biology, Martinsried, Germany.

1] European Molecular Biology Laboratory, Structural and Computational Biology Unit, Heidelberg, Germany. [2].

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2014 Jun;21(6):569-71. doi: 10.1038/nsmb.2833. Epub 2014 May 18.

Abstract

A key step in gene repression by Polycomb is trimethylation of histone H3 K27 by PCR2 to form H3K27me3. H3K27me3 provides a binding surface for PRC1. We show that monoubiquitination of histone H2A by PRC1-type complexes to form H2Aub creates a binding site for Jarid2-Aebp2-containing PRC2 and promotes H3K27 trimethylation on H2Aub nucleosomes. Jarid2, Aebp2 and H2Aub thus constitute components of a positive feedback loop establishing H3K27me3 chromatin domains.

摘要

多梳抑制复合体对基因的抑制作用的一个关键步骤是通过 PRC2 将组蛋白 H3 K27 三甲基化形成 H3K27me3。H3K27me3 为 PRC1 提供了结合表面。我们表明,PRC1 型复合物对组蛋白 H2A 的单泛素化形成 H2Aub ,为含有 Jarid2-Aebp2 的 PRC2 形成结合位点,并促进 H2Aub 核小体上的 H3K27 三甲基化。Jarid2、Aebp2 和 H2Aub 因此构成了一个正反馈回路的组成部分,该回路建立了 H3K27me3 染色质域。

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