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在来自肌生成素A的单个蛋白质晶体中测量的偶联酶促反应。

Coupled enzymatic reactions measured in a single protein crystal from myogen A.

作者信息

Keleti T, Berni R, Vas M, Mozzarelli A, Rossi G L

机构信息

Institute of Enzymology, Hungarian Academy of Sciences, Budapest.

出版信息

Acta Biochim Biophys Hung. 1989;24(1-2):15-23.

PMID:2514536
Abstract

Pairwise coupled reactions of fructose-1,6-bisphosphate aldolase and sn-glycerol-3-phosphate dehydrogenase, 3-phosphoglycerate kinase and D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, triosephosphate isomerase and sn-glycerol-3-phosphate dehydrogenase have been detected by microspectrophotometry in single crystals obtained from myogen A in the presence of polyethylene glycol. Microspectrophotometric measurements with polarized light demonstrate that the protein molecules are oriented and that NADH is bound with a definite orientation to the dehydrogenases within the crystal.

摘要

在聚乙二醇存在的情况下,通过显微分光光度法在从肌浆A获得的单晶中检测到了果糖-1,6-二磷酸醛缩酶与sn-甘油-3-磷酸脱氢酶、3-磷酸甘油酸激酶与D-甘油醛-3-磷酸脱氢酶、磷酸丙糖异构酶与sn-甘油-3-磷酸脱氢酶的成对偶联反应。用偏振光进行的显微分光光度测量表明,蛋白质分子是定向排列的,并且NADH以确定的方向与晶体内的脱氢酶结合。

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