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SptP106 - 136在与SptP特异性伴侣蛋白SicP形成复合物的过程中发挥作用。

SptP106-136 plays a role in the complex formation with SptP-specific chaperone SicP.

作者信息

Hayashi Fumio, Kawashima Yurie, Takeuchi Shinobu, Okimori Kensuke, Inobe Eri, Oosawa Kenji

机构信息

a Division of Molecular Science, Faculty of Science and Technology , Gunma University , Kiryu , Japan.

出版信息

Biosci Biotechnol Biochem. 2014;78(9):1560-3. doi: 10.1080/09168451.2014.921552. Epub 2014 Jun 12.

DOI:10.1080/09168451.2014.921552
PMID:25209503
Abstract

SptP is a virulence effector protein of Salmonella that is involved in bacterial invasion into a host cell. For effective secretion, SptP forms a complex with SptP-specific chaperone SicP through its chaperone-binding domain, residues 35-139. Here, we suggest the possibility that residues 106-136 of SptP are important for complex formation with SicP by in vitro reconstitution experiments.

摘要

SptP是沙门氏菌的一种毒力效应蛋白,参与细菌对宿主细胞的侵袭。为了实现有效分泌,SptP通过其伴侣结合结构域(第35至139位氨基酸残基)与SptP特异性伴侣蛋白SicP形成复合物。在此,我们通过体外重组实验表明,SptP的第106至136位氨基酸残基对于与SicP形成复合物可能很重要。

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引用本文的文献

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Molecular Targets and Strategies for Inhibition of the Bacterial Type III Secretion System (T3SS); Inhibitors Directly Binding to T3SS Components.抑制细菌 III 型分泌系统(T3SS)的分子靶点和策略;直接结合 T3SS 成分的抑制剂。
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