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吡哆胺-5-磷酸与吡咯喹啉醌(辅酶PQQ)的反应。

Reaction of pyridoxamine-5-P with pyrroloquinoline quinone (coenzyme PQQ).

作者信息

Churchich J E

机构信息

Department of Biochemistry, University of Tennessee, Knoxville, 37916.

出版信息

Biofactors. 1989 Dec;2(2):113-6.

PMID:2560372
Abstract

PQQ catalyzes the oxidation of pyridoxamine (PM) and pyridoxamine-5-P (PMP) to pyridoxal and pyridoxal-5-P (PLP) at 37 degrees C in the absence of micelles and proteins. The time course of conversion of PMP into PLP was monitored by absorption spectroscopy; a rate of 10 nmol PLP/min was determined. The product of the reaction was identified by TLC, HPLC and its ability to restore the catalytic activity of apoaspartate aminotransferase. The conversion of PMP into PLP by free PQQ is more efficient than reactions catalyzed by the enzymes plasma amine oxidase and pyridoxamine-5-P oxidase at optimal pH values.

摘要

在37摄氏度且不存在胶束和蛋白质的情况下,吡咯喹啉醌(PQQ)催化吡哆胺(PM)和5-磷酸吡哆胺(PMP)氧化为吡哆醛和5-磷酸吡哆醛(PLP)。通过吸收光谱监测PMP转化为PLP的时间进程;确定反应速率为10 nmol PLP/分钟。通过薄层色谱法(TLC)、高效液相色谱法(HPLC)以及其恢复脱辅基天冬氨酸转氨酶催化活性的能力对反应产物进行鉴定。在最佳pH值下,游离PQQ将PMP转化为PLP的效率高于血浆胺氧化酶和5-磷酸吡哆胺氧化酶所催化的反应。

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