Suppr超能文献

短短芽孢杆菌AG 4中谷氨酰胺合成酶的修饰

Modification of glutamine synthetase in Bacillus brevis AG 4.

作者信息

Tiwari R P, Rathore V S, Garg G K

出版信息

Indian J Biochem Biophys. 1989 Feb;26(1):48-51.

PMID:2570746
Abstract

The various forms of glutamine synthetase obtained from Bacillus brevis have been found to be antigenically identical. Alkaline phosphatase treatment of the fast moving form (GS4) reduced the electrophoretic mobility of the enzyme. Radiolabelling and autoradiographic studies have also indicated that 32P-incorporation is high in the form depicting high Rm value. Thus, it appears that these forms arise due to covalent modification of the enzyme involving a phosphate group.

摘要

已发现从短短芽孢杆菌获得的谷氨酰胺合成酶的各种形式在抗原性上是相同的。对快速移动形式(GS4)进行碱性磷酸酶处理会降低该酶的电泳迁移率。放射性标记和放射自显影研究还表明,在具有高Rm值的形式中32P掺入量很高。因此,这些形式似乎是由于涉及磷酸基团的酶的共价修饰而产生的。

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