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镍铁氢化酶：高分辨率晶体学解析了氢化物，但未解决争议。

Nickel-Iron Hydrogenases: High-Resolution Crystallography Resolves the Hydride, but Not the Debate.

作者信息

Schilter David

机构信息

IBS Center for Multidimensional Carbon Materials, Ulsan National Institute of Science and Technology, 50 UNIST-gil, Eonyan-eup, Ulju-gun, Ulsan 689-798 (South Korea).

出版信息

Chembiochem. 2015 Aug 17;16(12):1712-4. doi: 10.1002/cbic.201500270. Epub 2015 Jun 17.

DOI:10.1002/cbic.201500270
PMID:26083003
Abstract

An (X-ray) eye for detail: Modern high-resolution protein crystallography allows H atoms to be located. Applied to nickel-iron hydrogenase, X-ray structural analysis has finally confirmed the presence of an active-site hydride and thiol, as well as unveiling the intricate pathways that protons take to and from the active site.

摘要

洞察细节的（X射线）慧眼：现代高分辨率蛋白质晶体学能够确定氢原子的位置。将其应用于镍铁氢化酶，X射线结构分析最终证实了活性位点处存在氢化物和硫醇，同时也揭示了质子进出活性位点的复杂路径。

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