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负责gag前体切割的逆转录病毒蛋白酶的特性。

Properties of retroviral protease responsible for gag precursor cleavage.

作者信息

Hafenrichter R, Weiland F, Schneider J, Thiel H J

机构信息

Federal Research Centre for Virus Diseases of Animals, Tübingen, Federal Republic of Germany.

出版信息

Virology. 1989 Sep;172(1):355-8. doi: 10.1016/0042-6822(89)90139-6.

DOI:10.1016/0042-6822(89)90139-6
PMID:2672563
Abstract

Friend Leukemia Virus (FLV) particles contain a protease which cleaves not only its own gag precursor but also the gag polyprotein of simian sarcoma virus (SSV). To determine the localization of the enzyme within the virion, purified virus was fractionated. According to our studies most of the proteolytic activity is located within the retroviral core. Since ionic detergents inhibit the protease, heat treatment was found to be the most effective way to release the molecule from the virus particle. The in vitro studies indicate a high resistance of the enzyme to different kinds of heat treatment.

摘要

Friend白血病病毒(FLV)颗粒含有一种蛋白酶,该蛋白酶不仅能切割其自身的gag前体,还能切割猿猴肉瘤病毒(SSV)的gag多聚蛋白。为了确定该酶在病毒粒子中的定位,对纯化的病毒进行了分级分离。根据我们的研究,大部分蛋白水解活性位于逆转录病毒核心内。由于离子去污剂会抑制该蛋白酶,因此发现热处理是将该分子从病毒颗粒中释放出来的最有效方法。体外研究表明该酶对不同类型的热处理具有高度抗性。

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