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一种新的绵羊野生型β-乳球蛋白C的分离及完整一级序列

Isolation and complete primary sequence of a new ovine wild-type beta-lactoglobulin C.

作者信息

Erhardt G, Godovac-Zimmermann J, Conti A

机构信息

Justus-Liebig-Universitat, Institut für Tierzucht und Haustiergenetik, Giessen.

出版信息

Biol Chem Hoppe Seyler. 1989 Jul;370(7):757-62. doi: 10.1515/bchm3.1989.370.2.757.

DOI:10.1515/bchm3.1989.370.2.757
PMID:2775495
Abstract

A new wild type of beta-lactoglobulin has been identified in the milk of sheep. It has been designated as ovine beta-lactoglobulin C. Its primary structure has been determined by direct protein microsequencing of intact protein and RP-HPLC-derived tryptic peptides. The new beta-lactoglobulin C is a subtype of ovine beta-lactoglobulin A with a single exchange Arg-Gln at position 148. This exchange may influence polymerisation of beta-lactoglobulin since in the crystal structure of orthorhombic bovine beta-lactoglobulin, residues 145-150 constitute a short beta-sheet region involved in dimer formation by pairing of dyad-related strands.

摘要

在绵羊奶中发现了一种新型野生型β-乳球蛋白。它被命名为绵羊β-乳球蛋白C。通过对完整蛋白质和RP-HPLC衍生的胰蛋白酶肽进行直接蛋白质微测序确定了其一级结构。新的β-乳球蛋白C是绵羊β-乳球蛋白A的一个亚型,在第148位有一个单交换Arg-Gln。这种交换可能会影响β-乳球蛋白的聚合,因为在正交晶系牛β-乳球蛋白的晶体结构中,145-150位残基构成了一个短β-折叠区域,通过二倍体相关链的配对参与二聚体的形成。

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