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氮酶铁蛋白对二氧化碳的活化和还原。

Activation and reduction of carbon dioxide by nitrogenase iron proteins.

机构信息

Department of Molecular Biology and Biochemistry, University of California, Irvine, Irvine, California, USA.

出版信息

Nat Chem Biol. 2017 Feb;13(2):147-149. doi: 10.1038/nchembio.2245. Epub 2016 Nov 28.

DOI:10.1038/nchembio.2245
PMID:27893704
Abstract

The iron (Fe) proteins of molybdenum (Mo) and vanadium (V) nitrogenases mimic carbon monoxide (CO) dehydrogenase in catalyzing the interconversion between CO and CO under ambient conditions. Catalytic reduction of CO to CO is achieved in vitro and in vivo upon redox changes of the Fe-protein-associated [FeS] clusters. These observations establish the Fe protein as a model for investigation of CO activation while suggesting its biotechnological adaptability for recycling the greenhouse gas into useful products.

摘要

钼(Mo)和钒(V)氮酶的铁(Fe)蛋白模拟一氧化碳(CO)脱氢酶在环境条件下催化 CO 与 CO 之间的相互转化。在 Fe 蛋白相关的 [FeS]簇的氧化还原变化时,体外和体内都能实现 CO 向 CO 的催化还原。这些观察结果确立了 Fe 蛋白作为 CO 激活研究的模型,同时表明其在将温室气体回收成有用产品方面具有生物技术适应性。

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