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自我调节泛素连接酶

Self-regulating ubiquitin ligases.

作者信息

Hill Spencer, Kleiger Gary

机构信息

Department of Chemistry and Biochemistry, University of Nevada, Las Vegas, Las Vegas, NV, USA.

出版信息

EMBO J. 2017 Feb 15;36(4):392-393. doi: 10.15252/embj.201696154. Epub 2017 Jan 13.

DOI:10.15252/embj.201696154
PMID:28087580
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5694948/
Abstract

Occasional auto‐modification of ubiquitin ligases typically leads to their proteasomal destruction, but new findings published in now show that in the case of Rsp5/Nedd4, auto‐ubiquitylation instead triggers oligomerization and concomitant reduction of ligase activity. This novel mechanism therefore creates silenced ligases that remain poised for reactivation.

摘要

泛素连接酶偶尔的自身修饰通常会导致它们被蛋白酶体降解,但最近发表的新研究结果表明,对于Rsp5/Nedd4而言,自身泛素化反而会引发寡聚化并同时降低连接酶活性。因此,这种新机制产生了处于沉默状态的连接酶,它们随时准备重新激活。