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线粒体F1 - ATP合酶中巯基的氧化降低了其被天然蛋白质抑制剂灭活的速率。

The oxidation of sulfhydryl groups in mitochondrial F1-ATPase decreases the rate of its inactivation by the natural protein inhibitor.

作者信息

Chernyak B V, Kozlov I A

出版信息

FEBS Lett. 1985 Aug 5;187(2):253-6. doi: 10.1016/0014-5793(85)81253-9.

Abstract

The oxidants of the SH groups (o-iodozobenzoate, oxidized glutathione, etc.) and the divalent cations of some metals (Zn2+ and Cd2+) significantly slow down the rate of inactivation by the protein inhibitor of the isolated F1-ATPase and ATPase in submitochondrial particles. Modification of SH groups in the ATPase does not change the rate of inactivation but completely prevents the effect of oxidants.

摘要

巯基的氧化剂(邻碘代苯甲酸、氧化型谷胱甘肽等)以及某些金属的二价阳离子(Zn2+和Cd2+)会显著减慢分离的F1 - ATP酶和亚线粒体颗粒中ATP酶被蛋白质抑制剂灭活的速率。ATP酶中巯基的修饰不会改变灭活速率,但会完全阻止氧化剂的作用。

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