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针对利什曼原虫表面蛋白gp63含精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸区域的合成肽产生的抗体与人C3发生交叉反应，并干扰gp63介导的与巨噬细胞的结合。

Antibodies raised against synthetic peptides from the Arg-Gly-Asp-containing region of the Leishmania surface protein gp63 cross-react with human C3 and interfere with gp63-mediated binding to macrophages.

作者信息

Russell D G, Talamas-Rohana P, Zelechowski J

机构信息

Department of Pathology, New York University Medical Center 10016.

出版信息

Infect Immun. 1989 Feb;57(2):630-2. doi: 10.1128/iai.57.2.630-632.1989.

DOI:10.1128/iai.57.2.630-632.1989
PMID:2912899
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC313143/
Abstract

The Leishmania surface glycoprotein gp63 binds to complement receptor type 3 on the macrophage surface. Antibody raised against a synthetic peptide containing the Arg-Gly-Asp region of the amino acid sequence of gp63 recognizes both gp63 and the alpha-chain of human C3. Monovalent Fab fragments from this antibody block gp63-mediated binding to macrophages.

摘要

利什曼原虫表面糖蛋白gp63与巨噬细胞表面的3型补体受体结合。针对包含gp63氨基酸序列中精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸区域的合成肽产生的抗体可识别gp63和人C3的α链。该抗体的单价Fab片段可阻断gp63介导的与巨噬细胞的结合。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/1cdc/313143/044e3862e890/iai00062-0339-a.jpg
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