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高铁人转铁蛋白的零场穆斯堡尔研究。

Zero-field Mössbauer studies of diferric human transferrin.

作者信息

Kilár F, Seidel A G, Häggström L

机构信息

Department of Physics, Uppsala University, Sweden.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1989 Feb 15;158(3):755-61. doi: 10.1016/0006-291x(89)92786-1.

DOI:10.1016/0006-291x(89)92786-1
PMID:2920038
Abstract

Diferric transferrin samples labelled with 57Fe at the N- or the C-terminal binding sites are compared by Mössbauer spectroscopy at 15 K and in zero magnetic field. The spectra of the samples are similar but the fitting of single Lorenzian lines to the data shows that some of the line positions differ in the two cases. According to this we can not exclude a difference between the chemical structures of the binding sites that can arise for example from the participation of different forms of the anion and/or water in the two lobes of transferrin. All other line parameters (line-width, intensity) are the same within the limits of errors.

摘要

通过在15K和零磁场下的穆斯堡尔光谱对在N端或C端结合位点用57Fe标记的双铁转铁蛋白样品进行比较。样品的光谱相似,但对数据拟合单洛伦兹线表明,两种情况下某些线的位置不同。据此我们不能排除结合位点化学结构之间存在差异,例如这种差异可能源于转铁蛋白两个叶中不同形式的阴离子和/或水的参与。在误差范围内,所有其他线参数(线宽、强度)都是相同的。

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