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从温度对稳态动力学的影响确定丝氨酸蛋白酶中的限速步骤。

Identification of the rate-limiting step in serine proteinases from the effect of temperature on steady-state kinetics.

作者信息

Fitzpatrick P F

机构信息

Department of Biochemistry and Biophysics, Texas A & M University, College Station 77843.

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1989 Apr 6;995(2):201-3. doi: 10.1016/0167-4838(89)90081-2.

DOI:10.1016/0167-4838(89)90081-2
PMID:2930798
Abstract

The effect of temperature on the steady-state kinetics of porcine pancreatic elastase can be used to determine whether acylation or deacylation is the rate-limiting step in catalysis. If acylation is rate-limiting, kcat and kcat/Km will show the same temperature dependence. If deacylation is rate-limiting, kcat will show a greater temperature dependence than kcat/Km. The temperature dependence of the steady-state kinetic parameters of t-Boc-Ala-Ala-Pro-Ala p-nitroanilide and N-acetyl-Ala-Ala-alpha-Aza-Ala p-nitrophenyl ester have been determined and are consistent with this prediction.

摘要

温度对猪胰弹性蛋白酶稳态动力学的影响可用于确定酰化或脱酰化是否是催化作用中的限速步骤。如果酰化是限速步骤,kcat和kcat/Km将表现出相同的温度依赖性。如果脱酰化是限速步骤,kcat将比kcat/Km表现出更大的温度依赖性。已确定叔丁氧羰基-丙氨酸-丙氨酸-脯氨酸-丙氨酸对硝基苯胺和N-乙酰基-丙氨酸-丙氨酸-α-氮杂丙氨酸对硝基苯酯的稳态动力学参数的温度依赖性,且与该预测一致。

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