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通过冷离子二维 UV-MS 指纹图谱鉴定肽中天门冬氨酸残基的异构体。

Identification of isoforms of aspartic acid residues in peptides by 2D UV-MS fingerprinting of cold ions.

机构信息

Laboratoire de Chimie Physique Moléculaire, École Polytechnique Fédérale de Lausanne, CH-1015 Lausanne, Switzerland.

出版信息

Analyst. 2018 Feb 12;143(4):833-836. doi: 10.1039/c7an02044a.

DOI:10.1039/c7an02044a
PMID:29379909
Abstract

We use 2D UV-MS cold-ion spectroscopy for the identification of l-Asp, d-Asp, l-isoAsp and d-isoAsp residues in a fragment peptide derived from the hormone protein amylin. Relative solution concentrations of all four isoforms in an equimolar quaternary mixture have been determined within 4% error. This method demonstrates that for binary mixtures of the peptides an accuracy of 2.5% can be reached in few-second measurements.

摘要

我们使用 2D UV-MS 冷离子光谱法鉴定从激素蛋白胰淀素衍生的片段肽中的 l-Asp、d-Asp、l-isoAsp 和 d-isoAsp 残基。在等摩尔四元混合物中,已确定所有四种异构体的相对溶液浓度的误差在 4%以内。该方法表明,对于肽的二元混合物,在几秒钟的测量中可以达到 2.5%的精度。

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