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心房钠尿肽(精氨酸101 - 酪氨酸126)与循环型心房钠尿肽的合成形式(丝氨酸99 - 酪氨酸126)的比较生物学活性。

Comparative biological activities of ANF (Arg 101-Tyr 126) and the synthetic form of circulating ANF (Ser 99-Tyr 126).

作者信息

Garcia R, Cantin M, De Léan A, Genest J, Godin J, Gutkowska J, Schiffrin E L, Thibault G

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1986 Mar 28;135(3):987-93. doi: 10.1016/0006-291x(86)91025-9.

DOI:10.1016/0006-291x(86)91025-9
PMID:2938586
Abstract

The biological activities of ANF (Arg 101-Tyr 126) and of the circulating form, ANF (Ser 99-Tyr 126), were compared in the following assays: precontracted rabbit aortic strip and chick rectum, rat natriuresis, inhibition of aldosterone secretion and receptor affinity in bovine and rat adrenal zona glomerulosa cells, and receptor affinity in rabbit aorta and rat mesenteric artery cells. The results demonstrate that both peptides share the same biological activities. It is concluded that the addition of two amino acids to the N-terminal of ANF (Arg 101-Tyr 126) does not modify its biological characteristics, validating thus previous research employing this peptide.

摘要

在以下实验中比较了心房钠尿肽(ANF,精氨酸101 - 酪氨酸126)和循环形式的心房钠尿肽(ANF,丝氨酸99 - 酪氨酸126)的生物活性:预收缩的兔主动脉条和鸡直肠、大鼠利钠作用、醛固酮分泌抑制以及在牛和大鼠肾上腺球状带细胞中的受体亲和力,还有兔主动脉和大鼠肠系膜动脉细胞中的受体亲和力。结果表明,这两种肽具有相同的生物活性。得出的结论是,在心房钠尿肽(精氨酸101 - 酪氨酸126)的N端添加两个氨基酸不会改变其生物学特性,从而验证了先前使用该肽的研究。

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引用本文的文献

1
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2
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