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环境效应对潜在β-氨基酸基折叠物结构的决定作用。

Environmental Effects Determine the Structure of Potential β-Amino Acid Based Foldamers.

机构信息

Centro Singular de Investigación en Química Biolóxica e Materiais Moleculares (CiQUS), Departamento de Química Orgánica, Universidade de Santiago de Compostela, 15782, Santiago de Compostela, Spain.

Molecular Recognition & Host-Pathogen Interactions Unit, CIC bioGUNE, Bizkaia Technology Park, Building 801A, 48170, Derio, Spain.

出版信息

Chemistry. 2018 Jul 25;24(42):10625-10629. doi: 10.1002/chem.201801953. Epub 2018 Jun 29.

DOI:10.1002/chem.201801953
PMID:29809294
Abstract

This work shows that hybrid peptides formed by alternating trans-2-aminocyclopentanecarboxylic acid (trans-ACPC) and trans-2-aminocyclohexanecarboxylic acid (trans-ACHC) do not fold in the solvents typically used in the study of their homo-oligomers. Only when the peptides are assayed in SDS micelles are the predicted helical structures obtained. This indicates that the environment could play an equally important role (as the backbone stereochemistry) in determining their fold, possibly by providing a sequestered environment.

摘要

这项工作表明,由反式-2-氨基环戊烷羧酸(反式-ACPC)和反式-2-氨基环己烷羧酸(反式-ACHC)交替组成的杂合肽在研究其同聚体时常用的溶剂中不会折叠。只有当肽在 SDS 胶束中进行测定时,才能得到预测的螺旋结构。这表明环境可能在确定其折叠构象方面发挥着同等重要的作用(与主链立体化学一样),可能是通过提供一个隔离的环境。

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