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利用原子分子动力学模拟探测朊病毒蛋白 (PrP) 聚集的早期阶段。

Probing the early stages of prion protein (PrP) aggregation with atomistic molecular dynamics simulations.

机构信息

King's College London, Randall Centre for Cell & Molecular Biophysics, London, UK.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2018 Jul 12;54(57):8007-8010. doi: 10.1039/c8cc04089c.

DOI:10.1039/c8cc04089c
PMID:29967919
Abstract

Prions are self-replicating infectious proteinaceous agents whose conformations are capable of forming amyloid-like aggregate fibrils. Here we present molecular dynamics simulations aimed at investigating the aggregation process of the β-rich H2H3 domain of the ovine prion protein (H2H3-OvPrPSc), known to be the portion of prion protein carrying oligomerization activity.

摘要

朊病毒是自我复制的传染性蛋白质颗粒,其构象能够形成类似淀粉样的聚集纤维。在这里,我们呈现了旨在研究绵羊朊病毒蛋白(H2H3-OvPrPSc)β-丰富的 H2H3 结构域的聚集过程的分子动力学模拟,该结构域已知是具有聚合活性的朊病毒蛋白的一部分。

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