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利用金珠-葡萄球菌蛋白A-单特异性IgG缀合物对水疱性口炎病毒核糖核蛋白上的L和NS酶亚基进行超微结构定位。

Ultrastructural localization of L and NS enzyme subunits on vesicular stomatitis virus RNPs using gold sphere-staphylococcal protein A-monospecific IgG conjugates.

作者信息

Harmon S A, Robinson E N, Summers D F

出版信息

Virology. 1985 Apr 30;142(2):406-10. doi: 10.1016/0042-6822(85)90348-4.

DOI:10.1016/0042-6822(85)90348-4
PMID:2997993
Abstract

Colloidal gold spheres were coated with staphylococcal protein A and were used to determine the location of NS and L proteins on vesicular stomatitis virus (VSV) ribonucleoprotein (RNP) complexes using monospecific anti-NS and anti-L IgG preparations. Conjugates using either anti-NS or anti-L demonstrated that these enzyme subunits were uniformly distributed along the entire length of the RNP complex. Under saturating conditions of IgG concentrations, it was observed that there were at least 60-70 molecules of NS protein and 30-35 molecules of L protein labeled per RNP complex.

摘要

将胶体金颗粒包被葡萄球菌蛋白A,并用单特异性抗NS和抗L IgG制剂来确定水泡性口炎病毒(VSV)核糖核蛋白(RNP)复合物上NS和L蛋白的位置。使用抗NS或抗L的缀合物表明,这些酶亚基沿RNP复合物的全长均匀分布。在IgG浓度饱和的条件下,观察到每个RNP复合物上至少有60 - 70个NS蛋白分子和30 - 35个L蛋白分子被标记。

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