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一种能催化从多粘芽孢杆菌膜中的N-乙酰葡糖胺焦磷酸聚异戊二烯醇释放N-乙酰葡糖胺的酶。

An enzyme catalyzing the liberation of N-acetylglucosamine from N-acetylglucosaminyl pyrophosphorylpolyprenol in Bacillus polymyxa membranes.

作者信息

Murazumi N, Yokoyama K, Araki Y, Ito E

出版信息

FEBS Lett. 1987 Jun 22;218(1):131-4. doi: 10.1016/0014-5793(87)81032-3.

Abstract

A novel enzyme which specifically hydrolyzes N-acetylglucosaminyl pyrophosphorylpolyprenol to liberate N-acetylglucosamine was found in membranes of Bacillus polymyxa AHU 1385. The enzyme seems to be inactive toward alpha-N-acetylglucosaminyl phosphorylundecaprenol, beta-N-acetylglucosaminyl phosphorylundecaprenol, N-acetylglucosamine 1-phosphate, N-acetylglucosamine 1-pyrophosphate, or UDP-N-acetylglucosamine. Much lower activities of the same enzyme were also found in membranes of several other strains of Bacilli.

摘要

在多粘芽孢杆菌AHU 1385的细胞膜中发现了一种新型酶,该酶能特异性水解N-乙酰葡糖胺焦磷酸聚异戊二烯醇以释放N-乙酰葡糖胺。该酶似乎对α-N-乙酰葡糖胺磷酸十一异戊烯醇、β-N-乙酰葡糖胺磷酸十一异戊烯醇、N-乙酰葡糖胺1-磷酸、N-乙酰葡糖胺1-焦磷酸或UDP-N-乙酰葡糖胺无活性。在其他几种芽孢杆菌菌株的细胞膜中也发现了相同酶的低得多的活性。

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