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金黄色葡萄球菌 α-毒素的紧密接触确保了杀伤效果。

Staphylococcus aureus α-Toxin's Close Contacts Ensure the Kill.

机构信息

Institute of Medical Microbiology and Hygiene, University Medical Center, Johannes Gutenberg University, Mainz, Germany.

出版信息

Trends Microbiol. 2019 Feb;27(2):89-90. doi: 10.1016/j.tim.2018.11.010. Epub 2018 Dec 13.

DOI:10.1016/j.tim.2018.11.010
PMID:30554769
Abstract

The membrane pore-forming α-toxin is an important virulence factor of Staphylococcus aureus. Target cells can remove pores from their surface, but recent work shows that α-toxin may undermine this self-defense by clinging to epithelial cell junctions. The findings could lead to the development of novel remedies against S. aureus infections.

摘要

膜孔形成α-毒素是金黄色葡萄球菌的重要毒力因子。靶细胞可以从其表面去除孔,但最近的研究表明,α-毒素可能通过黏附在上皮细胞连接上来破坏这种自我防御。这些发现可能会导致开发针对金黄色葡萄球菌感染的新疗法。

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Infect Immun. 2025 Jul 8;93(7):e0017125. doi: 10.1128/iai.00171-25. Epub 2025 Jun 13.
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