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核孔膜蛋白自组装成纳米孔。

Nuclear Pore Membrane Proteins Self-Assemble into Nanopores.

机构信息

Biozentrum and Swiss Nanoscience Institute , University of Basel , 4056 Basel , Switzerland.

Paul Scherrer Institute , 5232 Villigen , Switzerland.

出版信息

Biochemistry. 2019 Feb 12;58(6):484-488. doi: 10.1021/acs.biochem.8b01179. Epub 2019 Jan 11.

DOI:10.1021/acs.biochem.8b01179
PMID:30605322
Abstract

Large multiprotein nanopores remain difficult to reconstitute in vitro, such as, for instance, the nuclear pore complex (NPC) that regulates macromolecular transport between the nucleus and cytoplasm in cells. Here, we report that two NPC pore membrane proteins self-assemble into ∼20 nm diameter nanopores following in vitro reconstitution into lipid bilayers. Pore formation follows from the assembly of Pom121 and Ndc1 oligomers, which arrange into ringlike membrane structures that encircle aqueous, electrically conductive pores. This represents a key step toward reconstituting membrane-embedded NPC mimics for biological studies and biotechnological applications.

摘要

大型多蛋白纳米孔在体外仍然难以重建,例如核孔复合物(NPC),它调节细胞中细胞核和细胞质之间的大分子运输。在这里,我们报告说,两种 NPC 孔膜蛋白在体外重新组装到脂质双层中后会自组装成直径约 20nm 的纳米孔。孔的形成来自于 Pom121 和 Ndc1 寡聚物的组装,它们排列成环状膜结构,包围着含水的、导电的孔。这代表了朝着重建用于生物学研究和生物技术应用的膜嵌入式 NPC 模拟物迈出的关键一步。

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