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钙视蛋白( fodrin或非红细胞血影蛋白)与肌动蛋白的相互作用:一种与4.1相关蛋白的可能参与情况 。

Calspectin (fodrin or nonerythroid spectrin)-actin interaction: a possible involvement of 4.1-related protein.

作者信息

Kanda K, Tanaka T, Sobue K

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1986 Nov 14;140(3):1051-8. doi: 10.1016/0006-291x(86)90741-2.

Abstract

The calspectin/actin complex extracted from the bovine brain membrane crosslinks F-actin, resulting in the increasing viscosity of F-actin determined by low-shear viscometry. We demonstrated the presence of a protein factor in this complex, which regulated the calspectin-F-actin interaction in a Ca2+- and calmodulin-dependent manner. Erythrocyte protein 4.1, but not synapsin I, mimics the function of this brain factor using a reconstitution system including purified calspectin, calmodulin and F-actin. In the brain complex, the Mr 120,000 and the Mr 80,000/77,000 polypeptides were detected to crossreact with anti-protein 4.1 antibody.

摘要

从牛脑膜中提取的钙视蛋白/肌动蛋白复合物可使F-肌动蛋白交联,通过低剪切粘度测定法可测定出F-肌动蛋白的粘度增加。我们证明了该复合物中存在一种蛋白质因子,它以钙和钙调蛋白依赖的方式调节钙视蛋白与F-肌动蛋白的相互作用。红细胞蛋白4.1,而非突触素I,利用包含纯化的钙视蛋白、钙调蛋白和F-肌动蛋白的重组系统模拟了这种脑因子的功能。在脑复合物中,检测到分子量为120,000以及分子量为80,000/77,000的多肽与抗蛋白4.1抗体发生交叉反应。

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