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[来自大肠杆菌K-12的六聚体嘌呤核苷磷酸化酶。动力学分析及反应机制]

[Hexamere purine nucleoside phosphorylase from Escherichia coli K-12. Kinetic analysis and mechanism of reaction].

作者信息

Bezirdzhian Kh O, Kocharian Sh M, Akopian Zh I

出版信息

Biokhimiia. 1987 Nov;52(11):1770-6.

PMID:3125860
Abstract

A kinetic analysis of the phosphorolytic reaction catalyzed by hexameric purine nucleoside phosphorylase II from E. coli K-12 in the presence and absence of reaction products was carried out. The results of the kinetic analysis are consistent with a rapid equilibrium random Bi-Bi mechanism, in which a dead-end ternary (enzyme.purine base.phosphate) complex is formed.

摘要

对来自大肠杆菌K-12的六聚体嘌呤核苷磷酸化酶II在有和没有反应产物存在的情况下催化的磷酸解反应进行了动力学分析。动力学分析结果与快速平衡随机双底物双产物机制一致,在此机制中形成了一种终产物三元(酶·嘌呤碱·磷酸盐)复合物。

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