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一种 G4 特异性肽的环化增强了其稳定性和 G-四链体结合亲和力。

Cyclization of a G4-specific peptide enhances its stability and G-quadruplex binding affinity.

机构信息

School of Physical and Mathematical Sciences, Nanyang Technological University, Singapore637371.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2020 Jan 23;56(7):1082-1084. doi: 10.1039/c9cc06748e.

DOI:10.1039/c9cc06748e
PMID:31894763
Abstract

G-quadruplexes (G4) are non-canonical nucleic acid structures with important implications in biology. Based on an α-helical fragment of the RHAU helicase that displays high specificity for parallel-stranded G-quadrplexes, herein we demonstrate its head-to-tail cyclization by a high-efficiency ligase. The cyclic peptide exhibits superior stability and binding affinity to a G-quadruplex, and can serve as an excellent investigational tool for chemical biology applications.

摘要

G-四链体(G4)是具有重要生物学意义的非经典核酸结构。基于 RHAU 解旋酶的α-螺旋片段,该片段对平行链 G-四链体具有高度特异性,本文展示了其通过高效连接酶的头尾环化。该环状肽对 G-四链体表现出优异的稳定性和结合亲和力,可作为化学生物学应用的优秀研究工具。

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