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从折叠态到淀粉样态的途径：探索类药小蛋白的势能表面。

The Route from the Folded to the Amyloid State: Exploring the Potential Energy Surface of a Drug-Like Miniprotein.

机构信息

Laboratory of Structural Chemistry and Biology &, MTA-ELTE Protein Modeling Research Group, Eötvös Loránd University, Pázmány Péter sétány 1A, 1117, Budapest, Hungary.

Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871, Japan.

出版信息

Chemistry. 2020 Feb 11;26(9):1893. doi: 10.1002/chem.201905181. Epub 2020 Jan 21.

DOI:10.1002/chem.201905181
PMID:31961031
Abstract

Invited for the cover of this issue is the group of András Perczel at Eötvös Loránd University, Budapest, Hungary and colleagues from Osaka University, Japan. The image depicts the amyloid buildup of an Exenatide derivate miniprotein (E5) monitored on a simplified hyperspace. Read the full text of the article at 10.1002/chem.201903826.

摘要

本期杂志的封面邀请到了来自匈牙利布达佩斯罗兰大学的安德拉斯·珀采尔（András Perczel）小组以及来自日本大阪大学的同事们。该图像描绘了在简化的超空间中监测到的 Exenatide 衍生物小蛋白 (E5) 的淀粉样蛋白堆积。全文请阅读 10.1002/chem.201903826。

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引用本文的文献

1
Solvent induced amyloid polymorphism and the uncovering of the elusive class 3 amyloid topology.溶剂诱导的淀粉样蛋白多态性和难以捉摸的第 3 类淀粉样蛋白拓扑结构的揭示。
Commun Biol. 2024 Aug 9;7(1):968. doi: 10.1038/s42003-024-06621-8.