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使用氢和氟 NMR 光谱鉴定与蛋白质结合的氟化化合物的结合表位。

Identification of Binding Epitopes of a Fluorinated Compound Bound to Proteins Using H and F NMR Spectroscopy.

机构信息

Division of Agriculture and Agricultural Life Sciences, The University of Tokyo.

Department of Chemistry, College of Science and Technology, Meisei University.

出版信息

Anal Sci. 2020 Jul 10;36(7):881-883. doi: 10.2116/analsci.19N033. Epub 2020 Feb 7.

DOI:10.2116/analsci.19N033
PMID:32037346
Abstract

H/F NMR-based screening methods were applied to a human serum albumin-fleroxacin complex. Fleroxacin contains three fluorine atoms in a molecule, which is suitable as a model fluorinated compound for NMR analysis with H and F detection. The F{H} and H{H} saturation transfer difference spectra were acquired and the H/F spin-lattice relaxation rates were measured with and without any selective irradiation of protein resonance to identify the binding epitopes of fleroxacin. Because several H signals of fleroxacin resonated close to water, its precise signal intensities were unavailable. The F NMR-based screening methods successfully provide complementary information, indicating its importance in the analysis of fluorinated compounds.

摘要

基于 H/F NMR 的筛选方法被应用于人血清白蛋白-氟沙星复合物。氟沙星分子中含有三个氟原子,适合作为 NMR 分析的模型含氟化合物,可进行 H 和 F 检测。我们获得了 F{H}和 H{H}饱和转移差谱,并测量了有无蛋白质共振选择性辐照时的 H/F 自旋晶格弛豫率,以确定氟沙星的结合表位。由于氟沙星的几个 H 信号与水接近,因此无法获得其精确的信号强度。基于 F NMR 的筛选方法成功提供了补充信息,表明其在氟化合物分析中的重要性。

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