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重组半乳糖凝集素-2的表达、亚硝基化及亚硝基化比的测定。

Expression, S-Nitrosylation, and Measurement of S-Nitrosylation Ratio of Recombinant Galectin-2.

机构信息

Faculty of Pharma-Science, Teikyo University, Tokyo, Japan.

出版信息

Methods Mol Biol. 2020;2132:55-63. doi: 10.1007/978-1-0716-0430-4_6.

DOI:10.1007/978-1-0716-0430-4_6
PMID:32306314
Abstract

S-nitrosylation, which involves the coupling of an NO group to the reactive thiol of Cys residue(s) in a polypeptide, is an important posttranslational modification detected in a variety of proteins. Here, we present the S-nitrosylation of recombinant galectin-2 (Gal-2) using S-nitrosocysteine and the measurement of the molecular ratio of S-nitrosylation of Cys residues in the Gal-2 protein.

摘要

S-亚硝基化,涉及将 NO 基团与多肽中半胱氨酸残基(s)的反应性巯基偶联,是在各种蛋白质中检测到的一种重要的翻译后修饰。在这里,我们使用 S-亚硝基半胱氨酸对重组半乳糖凝集素-2(Gal-2)进行 S-亚硝基化,并测量 Gal-2 蛋白中半胱氨酸残基 S-亚硝基化的分子比。

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