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极性氨基酸掺入对基于 Fmoc-二苯丙氨酸的四肽的影响。

Effect of polar amino acid incorporation on Fmoc-diphenylalanine-based tetrapeptides.

机构信息

Dementia Research Centre, Department of Biomedical Science, Faculty of Medicine and Health Sciences, Macquarie University, Sydney, NSW 2109, Australia.

出版信息

Soft Matter. 2020 May 28;16(20):4800-4805. doi: 10.1039/d0sm00320d. Epub 2020 May 13.

DOI:10.1039/d0sm00320d
PMID:32400837
Abstract

Peptide hydrogels show great promise as extracellular matrix mimics due to their tuneable, fibrous nature. Through incorporation of polar cationic, polar anionic or polar neutral amino acids into the Fmoc-diphenylalanine motif, we show that electrostatic charge plays a key role in the properties of the subsequent gelators. Specifically, we show that an inverse relationship exists for biocompatibility in the solution state versus the gel state for cationic and anionic peptides. Finally, we use tethered bilayer lipid membrane (tBLM) experiments to suggest a likely mode of cytotoxicity for tetrapeptides which exhibit cytotoxicity in the solution state.

摘要

肽水凝胶由于其可调谐的纤维性质,有望成为细胞外基质的模拟物。通过将带电荷的极性氨基酸(包括阳离子、阴离子和中性氨基酸)整合到 Fmoc-二苯丙氨酸结构中,我们发现静电电荷在随后的凝胶形成剂的性质中起着关键作用。具体来说,我们发现阳离子和阴离子肽在溶液状态和凝胶状态下的生物相容性呈反比关系。最后,我们利用连接双层脂膜(tBLM)实验,提出了一种可能的细胞毒性模式,用于解释在溶液状态下具有细胞毒性的四肽。

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