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C-末端酰胺基硫脲基团促进的β-氨基酸短肽的构象转变。

Turn Conformation of β-Amino Acid-Based Short Peptides Promoted by an Amidothiourea Moiety at C-Terminus.

机构信息

Department of Chemistry, College of Chemistry and Chemical Engineering, the MOE Key Laboratory of Spectrochemical Analysis and Instrumentation, and iChEM, Xiamen University, Xiamen 361005, China.

出版信息

J Org Chem. 2020 Aug 7;85(15):9844-9849. doi: 10.1021/acs.joc.0c01139. Epub 2020 Jul 9.

DOI:10.1021/acs.joc.0c01139
PMID:32584574
Abstract

A C-terminal amidothiourea motif is shown to promote a β-turn-like folded conformation in a series of β-amino acid-based short peptides in both the solid state and solution phase by an intramolecular 11-membered ring hydrogen bond.

摘要

一个 C 端酰胺基硫脲基序通过分子内 11 元环氢键在固态和溶液相中促进一系列β-氨基酸基短肽形成β-转角样折叠构象。

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