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PV1 蛋白具有分子伴侣样功能，并与 Hsp100s 合作。

PV1 Protein from Exhibits Chaperone-Like Functions and Cooperates with Hsp100s.

机构信息

Department of Biotechnology and Life Science, Tokyo University of Agriculture and Technology, Tokyo 184-8588, Japan.

Instrumentation Analysis Center, Tokyo University of Agriculture and Technology, Tokyo 184-8588, Japan.

出版信息

Int J Mol Sci. 2020 Nov 16;21(22):8616. doi: 10.3390/ijms21228616.

DOI:10.3390/ijms21228616
PMID:33207549
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7697860/
Abstract

parasitophorous vacuolar protein 1 (PfPV1), a protein unique to malaria parasites, is localized in the parasitophorous vacuolar (PV) and is essential for parasite growth. Previous studies suggested that PfPV1 cooperates with the translocon of exported proteins (PTEX) complex to export various proteins from the PV. However, the structure and function of PfPV1 have not been determined in detail. In this study, we undertook the expression, purification, and characterization of PfPV1. The tetramer appears to be the structural unit of PfPV1. The activity of PfPV1 appears to be similar to that of molecular chaperones, and it may interact with various proteins. PfPV1 could substitute CtHsp40 in the CtHsp104, CtHsp70, and CtHsp40 protein disaggregation systems. Based on these results, we propose a model in which PfPV1 captures various PV proteins and delivers them to PTEX through a specific interaction with HSP101.

摘要

疟原虫寄生性空泡蛋白 1（PfPV1）是一种仅存在于疟原虫中的蛋白，定位于寄生性空泡（PV）中，对寄生虫的生长至关重要。先前的研究表明，PfPV1 与分泌蛋白转位通道（PTEX）复合物合作，从 PV 中输出各种蛋白质。然而，PfPV1 的结构和功能尚未详细确定。在本研究中，我们进行了 PfPV1 的表达、纯化和表征。四聚体似乎是 PfPV1 的结构单元。PfPV1 的活性类似于分子伴侣，它可能与各种蛋白质相互作用。PfPV1 可以替代 CtHsp40 在 CtHsp104、CtHsp70 和 CtHsp40 蛋白解聚系统中的作用。基于这些结果，我们提出了一个模型，其中 PfPV1 捕获各种 PV 蛋白，并通过与 HSP101 的特异性相互作用将它们递送到 PTEX。

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