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评论“钼氮酶还原 N 过程中金属辅因子的动态结构证据”。

Comment on "Structural evidence for a dynamic metallocofactor during N reduction by Mo-nitrogenase".

机构信息

Institute of Biological Chemistry, Washington State University, Pullman, WA 99164, USA.

Institute of Biochemistry, Albert-Ludwigs Universität, Freiburg, Germany.

出版信息

Science. 2021 Feb 12;371(6530). doi: 10.1126/science.abe5481.

DOI:10.1126/science.abe5481
PMID:33574183
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7931246/
Abstract

Kang (Reports, 19 June 2020, p. 1381) report a structure of the nitrogenase MoFe protein that is interpreted to indicate binding of N or an N-derived species to the active-site FeMo cofactor. Independent refinement of the structure and consideration of biochemical evidence do not support this claim.

摘要

康(Reports,2020 年 6 月 19 日,第 1381 页)报道了一种氮酶 MoFe 蛋白的结构,该结构被解释为表明 N 或 N 衍生物种与活性位点 FeMo 辅因子结合。对结构的独立细化和对生化证据的考虑并不支持这一说法。

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