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从大鼠肝脏中纯化出一种对胆汁酸和酚类甾体具有活性的32.5 kDa单体磺基转移酶。

Purification of a 32.5 kDa monomeric sulfotransferase from rat liver with activity for bile acids and phenolic steroids.

作者信息

Takikawa H, Stolz A, Kaplowitz N

出版信息

FEBS Lett. 1986 Oct 27;207(2):193-7. doi: 10.1016/0014-5793(86)81487-9.

DOI:10.1016/0014-5793(86)81487-9
PMID:3464463
Abstract

Both bile acid and phenolic steroid sulfotransferase activities in rat liver cytosol have previously been identified in fractions corresponding to apparent molecular masses of 60-70 and 30-35 kDa. We purified the latter activity corresponding to a monomeric protein. Activity for bile acids and phenolic steroids co-eluted on sequential chromatography on Sephadex G-75 sf, Affigel blue, chromatofocusing and hydroxyapatite. The protein was homogeneous on SDS-PAGE (32.5 kDa).

摘要

此前已在大鼠肝细胞溶胶中鉴定出胆汁酸和酚类甾体磺基转移酶的活性,其在对应于表观分子量为60 - 70 kDa和30 - 35 kDa的组分中。我们纯化了与一种单体蛋白相对应的后一种活性。胆汁酸和酚类甾体的活性在Sephadex G - 75 sf、Affigel蓝、色谱聚焦和羟基磷灰石柱上的连续色谱中共同洗脱。该蛋白在SDS - PAGE上均一(32.5 kDa)。

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