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乙酰化而非H50Q突变影响铜(II)与α-突触核蛋白结合的动力学。

Acetylation Rather than H50Q Mutation Impacts the Kinetics of Cu(II) Binding to α-Synuclein.

作者信息

Teng Xiangyu, Sheveleva Alena, Tuna Floriana, Willison Keith R, Ying Liming

机构信息

Department of Chemistry, Imperial College London, White City Campus, London, W12 0BZ, UK.

Department of Chemistry, The University of Manchester, Oxford Road, Manchester, M13 9PL, UK.

出版信息

Chemphyschem. 2021 Dec 3;22(23):2380. doi: 10.1002/cphc.202100796. Epub 2021 Nov 15.

DOI:10.1002/cphc.202100796
PMID:34779565
Abstract

The front cover artwork is provided by the group of Liming Ying at Imperial College London. The image shows that N-terminal acetylation of α-synuclein shifts the binding from the N-terminus to His50 and significantly slows down the binding reaction. Read the full text of the Article at 10.1002/cphc.202100651.

摘要

封面插图由伦敦帝国理工学院的应黎明团队提供。该图像显示,α-突触核蛋白的N端乙酰化改变了其结合位点,从N端转移至His50,并显著减缓了结合反应。可在10.1002/cphc.202100651阅读该文章全文。

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