Suppr超能文献

纺锤体检验点蛋白 BUB1 和 BUBR1:(SLiM)回归基础。

The spindle checkpoint proteins BUB1 and BUBR1: (SLiM)ming down to the basics.

机构信息

Département de Pédiatire, Faculté de Médicine, Université Laval; Axe de réproduction, santé de la mère et de l'enfant, Centre de recherche-CHU de Québec and Centre de recherche sur le cancer de l'Université Laval, Québec QC G1R 2J6, Quebec, Canada; PROTEO, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines, Québec, Quebec, Canada.

Faculty of Health and Life Sciences, Department of Biological and Medical Sciences, Oxford Brookes University, Oxford OX3 0BP, UK.

出版信息

Trends Biochem Sci. 2022 Apr;47(4):352-366. doi: 10.1016/j.tibs.2022.01.004. Epub 2022 Feb 17.

Abstract

Benzimidazole 1 (BUB1) and budding uninhibited by benzimidazole 1-related 1 (BUBR1) are multidomain paralogs with key roles in chromosome alignment during mitosis and the spindle assembly checkpoint (SAC), an evolutionarily conserved signaling pathway that monitors errors in chromosome segregation during cell division in eukaryotes. Although BUB1 and BUBR1 share a similar domain organization and short linear interaction motifs (SLiMs), they control distinct aspects of chromosome congression and the SAC. Here we discuss the roles of BUB1 and BUBR1 SLiMs in mitosis and complement this with additional insights gleamed from studying their evolution. We show that BUB1 and BUBR1 SLiMs form highly specific interactions that are carefully orchestrated in space and time and contend that they define BUB1 and BUBR1 as organizing hubs that drive SAC signaling and ensure genome stability.

摘要

苯并咪唑 1(BUB1)和无苯并咪唑 1 相关的芽殖 1(BUBR1)是具有关键作用的多结构域平行物,在有丝分裂过程中的染色体排列和纺锤体组装检查点(SAC)中发挥作用,SAC 是一种进化上保守的信号通路,可监测真核细胞分裂过程中染色体分离的错误。尽管 BUB1 和 BUBR1 具有相似的结构域组织和短线性相互作用基序(SLiMs),但它们控制着染色体聚集和 SAC 的不同方面。在这里,我们讨论了 BUB1 和 BUBR1 SLiMs 在有丝分裂中的作用,并通过研究它们的进化获得了更多的见解来补充这一点。我们表明,BUB1 和 BUBR1 SLiMs 形成高度特异性的相互作用,这些相互作用在空间和时间上被精心协调,并认为它们将 BUB1 和 BUBR1 定义为组织枢纽,驱动 SAC 信号并确保基因组稳定性。

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